Polysacharidový reťazec O antigénu sa spája s jadrovou oblasťou lipidu A na periplazmatickom povrchu bunkovej membrány za vzniku kompletnej molekuly lipopolysacharidu. Prenos molekúl lipopolysacharidu z periplazmatického priestoru na vonkajšiu membránu, ale mechanizmus jeho prezentácie vo vonkajšej membráne je stále nejasný. Špekuluje sa, že to môže byť dosiahnuté prostredníctvom "Bayerovho mostíka" v miestach pripojenia vnútornej a vonkajšej membrány.

Waal (Rfal) je jediný enzým, o ktorom je známe, že súvisí s reakciou linkera. Waal môže účinne spájať polyméry s veľkou relatívnou molekulovou hmotnosťou alebo oligoméry s nízkou relatívnou molekulovou hmotnosťou k jadrovej oblasti lipidu A. Základnou charakteristikou spojovacej reakcie je, že je konzervatívna a nezávisí od dráhy syntézy O antigénu. O antigén syntetizovaný rôznymi baktériami rôznymi spôsobmi môže byť efektívne spojený a exprimovaný na bunkovom povrchu, čo je tiež základom pre výskum a expresiu heterológneho O antigénu kmeňa genetického inžinierstva Escherichia coli K-12.

Primárna štruktúra Escherichia coli K-12 a Salmonella typhimurium Waal nemá žiadnu zjavnú podobnosť. Hoci obe obsahujú viacero transmembránových domén, ich hydrofóbne profily sú zjavne podobné, ale ich funkcie sa nemôžu dopĺňať. Účinná aktivita každého enzýmu Waal môže vyžadovať koordináciu Waak (t.j. Rfak), čo naznačuje, že pre aktivitu každého enzýmu Waal môže byť potrebná špecifická modifikácia štruktúry jadra alebo (a) špecifická interakcia medzi proteínom Waal a Waal. Na bunkovom povrchu môže O antigén existovať iba vo forme väzby s jadrom lipidu A (ako je Salmonella typhimurium) alebo vo forme väzby s jadrom lipidu A alebo bez neho. Ten je reprezentovaný O antigénom Vibrio cholerae O139. S jadrom je spojený iba krátky (jedna opakujúca sa jednotka) oligosacharid a kapsulárny polysacharid s veľkou relatívnou molekulovou hmotnosťou (neprepojený s jadrom) obsahuje rovnakú štruktúru opakujúcej sa jednotky.